Introducción: La N-glicoproteína transferrina (Tf) presenta varias isoformas diferenciables por su punto isoeléctrico. La isoforma mayoritaria posee cuatro núcleos de N-oligosacáridos que terminan en un residuo de ácido siálico. En pacientes con defectos en la N glicosilación proteica, se produce un aumento de la concentración de las formas menos sialiladas. La cuantificación relativa de estas isoformas es la base del diagnóstico bioquímico de estas entidades que se caracterizan por ser enfermedades multisistémicas con elevada morbilidad y mortalidad en etapa neonatal. Objetivo: Desarrollar una técnica de isoelectroenfoque con inmunofijación de Tf que contribuya al diagnóstico de los defectos de la N-glicosilación. Materiales y métodos: Muestras biológicas: suero procedente de sujetos sanos como control negativo y suero de pacientes con diagnóstico de defectos congénitos de la glicosilación como control positivo. Método inmunoturbidimétrico para cuantificación de Tf total. Modificación del método de EIF de Tf con inmunofijación descrito por Van Eijik en 1983 para la identificación de las isoformas de Tf. Densitometría para la cuantificación relativa de las isoformas. Resultados. Se elaboraron geles de poliacrilamida (T5%, C3% 45% Anfolitas) homogéneos y reproducibles. Se obtuvieron los patrones electroforéticos reportados en la literatura científica para los controles negativos y positivos empleando las condiciones de corrida: 100V-15 min,  200V-15 min y 450V-60min. La concentración de Tf que garantizó la resolución de bandas cuantificables por densitometría fue 0,8 µg Conclusiones: El método estandarizado detecta el patrón de isoformas de Tf lo que contribuye al diagnóstico bioquímico de los defectos de la N-glicosilación proteica en Cuba.